ハロアルカン脱ハロゲン酵素DbjAの鏡像異性体選択性機構の解明
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概要
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Enzymes are widely used for the synthesis of pharmaceuticals, agrochemicals, and food additives because they can catalyze high enantioselective transformations. In order to construct selective enzymes by protein engineering, it is important to understand the molecular basis of enzyme-substrate interactions that contribute to enantioselectivity. The haloalkane dehalogenase DbjA showed high enantioselectivity for two racemic mixtures: α-bromoesters and β-bromoalkanes. Thermodynamic analysis, protein crystallography, and computer simulations indicated that DbjA carries two bases for the enantiodiscrimination of each racemic mixture. This study helps us understand the molecular basis of the enantioselectivity and opens up new possibilities for constructing enantiospecific biocatalysts through protein engineering.
- 2011-04-30
著者
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永田 裕二
東北大院・生命
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永田 裕二
東北大学大学院生命科学研究科
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佐藤 優花里
東北大院・生命
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DAMBORSKY JIRI
東北大院・生命
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夏目 亮
Jbic:生物情報解析研究センター
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千田 俊哉
(独)産業技術総合研究所バイオメディシナル情報研究センター
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佐藤 優花里
(社)バイオ産業情報化コンソーシアム
-
夏目 亮
(社)バイオ産業情報化コンソーシアム
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PROKOP Zbynek
マサリク大学理学部
-
BREZOVSKY Jan
マサリク大学理学部
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CHALOUPKOVA Radka
マサリク大学理学部
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DAMBORSKY Jiri
マサリク大学理学部
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