ミオシンホスファターゼ阻害タンパク質CPI-17の構造と機能

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概要

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• Cell motility, including smooth muscle contraction and cell migration, is regulated by reversible phosphorylation of myosin. Recent studies have shown that myosin phosphatase (MP), along with kinases, contributes dynamically to the regulation of myosin-II phosphorylation. An MP specific inhibitor named CPI-17, which is expressed in smooth muscle and neuronal cells, mediates receptor signaling leading to myosin-II phosphorylation. In this review, we discuss structure/function relationships of CPI-17 stemming from our recent NMR studies and computer modeling results. The combination of biophysical approaches with biochemical techniques has revealed the inhibitory mechanism of CPI-17.

• 日本生物物理学会の論文
• 2005-03-25

著者

• 松澤 史子

  セレスター・レキシコ・サイエンシズ(株)

• 大木 進野

  北大・理・生物科学

• 大木 進野

  北陸先端科技大学院大

• 大木 進野

  北陸先端科学技術大学院大学

• 大木 進野

  北陸先端大・ナノセンター

• 江藤 真澄

  バージニア大学

• 甲斐荘 正恒

  東京都立大学

• 甲斐荘 正恒

  東京都立大学理学部

• 甲斐荘 正恒

  東京都立大学大学院

• 松澤 史子

  セレスターレキシコサイエンシズ

• 江藤 真澄

  バージニア大

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