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概要
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The low-molecular-weight protease inhibitor of the extracellular keratinase from Microsporum canis was separated from the human epidermis extracts by means of homogenation, ultrafiltraion, ion-exchange-chromatography and gelfiltration. By these procedures, 0.27mg of the inhibitor was obtained from 4g of original human epidermis. The molecular weight of the inhibitor was approximatly 4, 000 estimated by the gel-filtration on Sephadex G-25. The inhibitor was heat-stable and its activity could be endured after the incubation at 100°C for 4min. This inhibitor possessed toward not only serine protease (keratinase and trypsin), but also thiol protease (papain).
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日本医真菌学会 | 論文
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