アミノ酸座位間における共進化に基づく残基間コンタクト予測：タンパク質立体構造予測にむけて

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概要

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• Residue-residue interactions that fold a protein into a unique three-dimensional structure and make it play a specific function put structural and functional constraints in varying degrees on each residue site. Coevolution between closely-located sites caused by such selective constraints is recorded in amino acid orders of homologous sequences and also in the evolutionary trace of amino acid substitutions. A challenge for predicting residue contacts through coevolving site pairs is to extract direct dependences between sites by removing phylogenetic correlations and indirect dependences through other residues within a protein or even through other molecules. Recent attempts, particularly by detecting co-substitutions, are reviewed.

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日本生物物理学会 | 論文

• 2SD3 トランスジェニック発現系を用いたマウス嗅覚受容体遺伝子の解析
• 分子生物学のためのバイオインフォマティクス入門 : 生物情報解析の理論とアルゴリズム, 共立出版, J. C. Setubal and J. Meidanis(著), 五條堀孝(監訳), 遠藤俊徳(代表訳), B5判, 286ページ, 本体5,300円, 2001年12月
• 3P079 分子動力学シミュレーションによるPhoB DNA結合タンパクのダイナミクス解析(蛋白質(物性(安定性、折れ畳みなど)),ポスター発表,第45回日本生物物理学会年会)
• S12A3 転写関連因子の動的構造と天然変性状態(蛋白質の再発見によるゲノムから細胞に至る生物の統一的理解,シンポジウム,第45回日本生物物理学会年会)
• 1P026 水溶液環境下でのディスタンスジオメトリ法によるタンパク質の構造決定 : simulated annealingによる構造精密化(蛋白質 A) 構造))

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