時分割タンパク質結晶学によるDNAポリメラーゼηのヌクレオチド転移反応の可視化

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概要

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• We visualized the course of nucleotidyl transfer reaction by human DNA polymerase η (Pol η) using time resolved protein crystallography. The reaction was initiated by exposing Pol η-DNA-dATP crystals to 1 mM Mg2+ at pH 7.0 and stopped at various time points by freezing. The substrates and two Mg2+ ions are aligned for reaction within 40 s. Transient electron densities indicate that deprotonation and an accompanying C2-endo to C3-endo conversion of the nucleophile 3-OH are rate limiting. A third Mg2+ ion, which arrives with the new bond and stabilizes the intermediate state, may be an unappreciated feature of the two-metal-ion mechanism.

著者

• 山縣 ゆり子

  熊本大学大学院医学薬学研究部

• 山縣 ゆり子

  熊本大学大学院生命科学研究部

• 中村 照也

  熊本大学大学院生命科学研究部

• Wei YANG

  米国国立衛生研究所

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