ヘリックスペプチドの圧力挙動が示唆する蛋白質の圧力変性の一側面:キャビティだけでは説明できない圧力変性機構
スポンサーリンク
概要
- 論文の詳細を見る
In this article, we reviewed recent high pressure studies on the helix-coil transition of various types of model peptides. All results showed the pressure-induced stabilization or refolding, which are apparently opposite to the case of pressure denaturation of proteins. We proposed a thermodynamic model explaining these apparent opposing results. In the end, we noted that unfolding/folding of secondary structure of model peptides are suitable model systems for exploring molecular mechanism of the pressure denaturation which cannot be explained by cavity model.
著者
関連論文
- Ribonuclease A の加圧による巻き戻り : 分光測定と熱測定との比較
- 高圧赤外分光法によるタンパク質の研究における最近の進展
- 特集にあたって
- ヘリックスペプチドの圧力挙動が示唆する蛋白質の圧力変性の一側面:キャビティだけでは説明できない圧力変性機構