Études spectrophotométriques sur les systèmes des enzymes oxydo-réductives
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概要
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L'interaction physico-chimique entre l'enzyme, la coenzyme et le substrat a été étudiée dans notre laboratoire. Ce rapport a pour but d'exposer les resultats obtenus principalement au moyen de la spectrometrie sur le systemè de l'enzyme des acides amines et celui de l'enzyme d'acide glutamique.<BR>1. L'absorption du rayon ultraviolet de la solution du p-chloromercuri benzoate augumente par l'incorporation du groupe SH de l'enzyme d'acide glutamique. Selon cette operation, le nombre du groupe SH a été de 52 pour une molécule de l'enzyme, dont 20 se combine avec le substrat, L-acide glutamique.<BR>2. L'atome fer enzymatiquement actif a été trouvé dans la molecule de l'enzyme des acides aminés, ce qu'on ne savait pas jusqu'à. aujourd'hui.<BR>3. En utilisant l'o-phénanthroline, indicatrice de l'existence de Fe<SUP>+2</SUP>, nous avons trouvé ceci: Fe<SUP>+3</SUP> de l'enzyme préparée est reduit concurement avec la réduction de la FAD à measure que le substrat, D-alanine, est oxydé par l'oxydase.<BR>4. D'apres les résultats des recherches cinétiques, nous voulons exposer le schéma concernant la combinaison entre les élements enzymatiques.<BR>5. Une méthode spectrophotométrique pour calculer la constante de combinaison du système de l'enzyme a été exposée par la ferri coloration du p-chloromercuri benzoate incorporé.
- 社団法人 日本分光学会の論文