フラビンおよびフラビン酵素の電子スピン共鳴吸収とその超微細構造
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概要
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Le développement de lappareil nous permete dobtenir le spectre plus précis de la résonance paramagnétique électronique.<BR>La structure hyperfine de riboflavine, flavine mononucléotide et flavine adénine dinucléotide est composée de 32 raies dans le milieu acide.<BR>Les dérivées simples de lisoalloxazine montrent la shf de 18 raies et chaque raie est séparée également. Labsorption hyperfine est symmétrique et son rapport est estimé comme 1: 3: 5: 7: 9: 12: 13: 14: 15. La densité du spin délectron apparié autour des noyaux <I>N</I> (10) et <I>N</I> (1) est déterminée comme étant dans la relation, ρ<I>N</I> (10): ρ<I>N</I> (1) =2: 1.<BR>Labsorption de RPE de la solution de loxydase D-acide aminée vient fort proportionnellement à la durée de lillumination. Labsorption de FADH liée à lenzyme protéique atteind à la valeur de mill six cent fois supérieure à celle de la FADH libre.<BR>On observe la RPE en ajoutant à la xanthine oxydase quelque substrat, xanthine, hypoxanthine, adénine ou DPNH.<BR>II y a trois agents effectifs à labsorption dans le système de la xanthine oxydase, cest-à-dire, FADH, Mo<SUP>5+</SUP> et Fe<SUP>3+</SUP> en négligant la possibilité de la formation de quelque intermède RPE actif à côté du substrat.
著者
-
磯本 昭夫
大阪大学医学部
-
亘 弘
大阪大学医学部 第一生理学教室
-
志賀 健
大阪大学医学部
-
久保 秀雄
大阪大学医学部第一生理学教室
-
魚住 光郎
大阪大学医学部第一生理学教室
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亘 弘
大阪大学医学部第一生理学教室
-
久保 秀雄
大阪大学医学部第1生理学教室
-
磯本 昭夫
大阪大学医学部第一生理学教室
-
志賀 健
大阪大学医学部第一生理学教室
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