脂質メディエーター産生酵素ATXの結晶構造
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概要
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Autotaxin (ATX), also known as Enpp2, is a secreted lysophospholipase D that hydrolyzes lysophosphatidylcholine to generate lysophosphatidic acid (LPA), a lipid mediator that activates G-protein coupled receptors to evoke various cellular responses. We solved the crystal structures of mouse ATX alone and in complex with LPAs with different acyl-chain lengths and saturations. The structures reveal a multidomain architecture that may maintain the structure of the hydrophobic pocket, in which the respective LPA molecules are accommodated in distinct conformations. Moreover, our data suggest that the produced LPAs are transferred from the catalytic pocket to cognate receptors through a hydrophobic channel.
著者
-
青木 淳賢
東北大学大学院薬学研究科
-
濡木 理
東京大学大学院理学系研究科生物化学専攻
-
高木 淳一
大阪大学蛋白質研究所附属プロテオミクス総合研究センター
-
高木 淳一
大阪大学蛋白質研究所
-
西増 弘志
東京大学大学院理学系研究科生物化学専攻
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