酵母のD-アミノ酸代謝とその関連酵素(第56回大会シンポジウム(II))
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概要
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Recent advances in analytical technique have demonstrated the presence and physiological functions of D-amino acids in eukaryotes. We have been studying the roles and metabolizing enzymes of D-amino acids in yeasts, Saccharomyces cerevisiae and Schizosaccharomyces pombe, which are model organisms of eukaryotic cells. S. pombe can utilize several D-amino acids as a nitrogen source, and contains the enzymes that act on D-amino acids, such as alanine racemase, arginine racemase, serine racemase, and D-amino acid oxidase. The alanine and arginine racemases depend on pyridoxal 5'-phosphate, and exhibit similar primary structures to those of bacterial alanine racemases. S. pombe serine racemase is also a pyridoxal enzyme, and resembles a mammalian serine racemase in the structure and properties. S. pombe D-amino acid oxidase is characterized by acting on D-glutamate, which is inert as a substrate of the enzymes from other sources. S. cerevisiae cannot utilize D-amino acids as a nitrogen source, although D-amino acids are incorporated into the cells via general amino acid permease. The incorporated D-amino acids inhibit the cell growth of S. cerevisiae. We observed that heterologous expression of the S. pombe alanine racemase gene protected S. cerevisiae cells from the toxicity of D-alanine. These results imply that S. cerevisiae cells lack effective defense systems against the toxicity of D-amino acids. However, S. cerevisiae is reported to posses an enzyme acting on D-amino acids, D-amino acid-N-acetyltransferase, which catalyzes the transfer of the acetyl group from acetyl-CoA to the amino group of various D-amino acids. We demonstrated that D-amino acid-N-acetyltransferase is encoded by the gene, HPA3 (ORF YEL066W), a putative histone/pjotein acetyltransferase. D-Amino acid-N-acetyltransferase probably protects the S. cerevisiae cells from the toxicity of D-amino acids by converting them to N-acetyl-D-amino acids.
- 日本ビタミン学会の論文
- 2005-06-25
著者
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