細胞におけるタンパク質ジスルフィド結合創生の基本化学原理
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概要
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Many secretory proteins undergo oxidative folding, during which they acquire intra- or intermolecular disulfide bonds. In the periplasm of Escherichia coli, DsbA functions as a primary disulfide bond donor. DsbB, which is responsible for reoxidation of DsbA, acts as a molecular machine that transforms an oxidizing equivalent of ubiquinone into a protein disulfide. A similar oxidative system exists in the ER of eukaryotic cells, where Erolp and FAD play a pivotal role in the disulfide bond creation. This review describes the reaction mechanism of ubiquinone-dependent dithiol oxidation in Escherichia coli and proposes its similarities to the eukaryotic FAD-dependent one.
- 日本生物物理学会の論文
- 2006-09-25
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