複数のリン酸化部位を有するロドプシンリン酸化の生体内における役割

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脊椎動物視物質ロドプシンの3つのリン酸化部位(334Ser,338Serおよび343Ser)の生理的意義を検討するためにそれぞれのリン酸化部位を特異的に認識する抗体を作成する目的で3つのうち一つがリン酸化されたラットロドプシンペプチドを合成し,ウサギに免疫した.精製された抗体はELISA法でいずれか一つのペプチドのみを特異的に認識するものであった.これらの抗体を用いて免疫組織化学的検討を行ったところいずれの抗体も光退色した網膜視細胞を認識し,光退色していない網膜とは反応性が認められなかった.さらに抗リン酸化ロドプシン334(P-Rho334)および抗リン酸化ロドプシン338(P-Rho338)抗体は650および5000luxの比較的弱い光条件および非常に明るい光条件(それぞれの光条件はロドプシンの7および30%を退色させる光量である)のいずれの条件で退色された視細胞を標識した.これに対して抗リン酸化ロドプシン343(P-Rho343)抗体は650luxの比較的弱い光条件では視細胞を標識せず,5000luxの非常に明るい光条件でのみ視細胞を標識した.これと同様に約2000luxの手術顕微鏡下で眼窩悪性腫瘍患者から摘出された眼球の網膜視細胞をそれぞれ抗P-Rho334,P-Rho338およびP-Rho343抗体によりかなり強く,比較的強くおよび非常に微弱に標識した.この結果はリン酸化された334Ser,338Serおよび343Serの脱リン酸化速度が順に速くなるという従来の生化学的検討の結果と一致する.従って本法のようなリン酸化部位を特異的に認識する抗体を用いた検討は in vivo のロドプシンリン酸化および脱リン酸化の検討に適していると考えられた.
弘前大学の論文

複数のリン酸化部位を有するロドプシンリン酸化の生体内における役割

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