Phosphoinositide (PI) 3-kinase p85 サブユニット上の PI3-kinase 活性結合部位の同定
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概要
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細胞をインスリンで刺激すると,インスリン依存性に,抗フォスフォチロシン抗体でPhosphoinositide(PI) 3-kinase活性が免疫沈降されることが見いだされ,近年これは,インスリン依存性にリン酸化を受けたInsulin Receptor Substrate-1 (IRS-1) とPI3-kinaseがcomplexを形成するためであることが明らかとなった。PI3-kinaseはp85とp110の2つのサブユニットからなり, p85は2つのSH2ドメインを有し, p110に存在するPI3-kinase活性をIRS-1に結合させるadaptorとしての役割を担っていると考えられている。今回,インスリン作用におけるPI3-kinaseの役割を検討する上で有用と恩われるp85上のPI3-kinase活性結合部位の同定を試みた。まずin vitroにおいてGST.fusion蛋白として発現したp85とPI3-kinase活性との結合を同定する実験系を確立し,続いて,種々のmutant p85を作製し,この系において検討したところ,p85上のinter SH2ドメインN末側が, PI3-kinase活性との結合に重要であることが推定された。更にtransient発現系を用い,in vivoにおいても同部位がp85上のPI3-kinase活性結合部位であることを確認した。
- 神戸大学の論文
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