α-ヘリックス鎖間会合の特異性と互換性 : ラミニン異型体の形成機構を中心に
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概要
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Specific and interchangeable association of α-helix chains by hydrophobic and ionic interaction is discussed mainly for the assembly of α_n, β_n and γ_n subchains into various laminin isoforms. Sequence of laminin subchains suggests that the hydrophobic surface of α-helix formed by non-polar amino acids at positions a and d in (abcdefg)_n heptad repeat is major force of interchain interaction but the ionic edges formed by charged amino acids at positions e and g determine the specificity of interaction.
- 日本生物物理学会の論文
- 1995-03-25
著者
-
北川 泰雄
名古屋大学大学院生命農学研究科
-
新美 友章
名大・生物分子応答研究センター
-
岡野 正樹
名古屋大学大学院農学研究科生化学制御専攻
-
新美 友章
名古屋大学生物分子応答研究センター
-
熊谷 知乃
名古屋大学大学院農学研究科生化学制御専攻
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