NMRとディスタンス・ジオメトリーで決定される蛋白質構造の特徴

スポンサーリンク

概要

• 論文の詳細を見る

• A protocol using a simulated annealing in four-dimensional space is shown to have excellent sampling properties. In two systems of simulated data, using an unconstrained Ala 30 mer and BPTI, the protocol searches a sufficiently large conformational space and gives complete convergence of the optimization without any trace of initial structure dependence. As a result of an exhaustive sampling, the intrinsic nature of the calculated structures has been revealed. The average of the sampled structures always show a certain pattern of discrepancy from the X-ray structure. This discrepancy is due to the short distance nature of NMR data, and correlates with the characteristic shape of the molecule.

• 日本生物物理学会の論文
• 1994-01-25

著者

• 中井 孝尚

  鐘淵化学工業(株)総合研究所生物化学研究所

• 中井 孝尚

  鐘淵化学工業(株)ライフサイエンス研究所

• 中井 孝尚

  鐘淵化学工業

関連論文

• 2PA053 DEEを利用した蛋白質変異設計プログラムshrike
• NMRとディスタンス・ジオメトリーで決定される蛋白質構造の特徴
• 「化学フロンティア (5), 生命化学のニューセントラルドグマ-テーラーメイド・バイオケミストリーのめざすもの」, 杉本直己編, 化学同人, 262 ページ, 本体 5, 200 円
• N-carbamyl-D-amino acid amidohydrolaseのX線結晶構造解析

スポンサーリンク