ATP依存性タンパク質分解酵素複合体Clp : クライオ電子顕微鏡法で明らかになった基質認識・分解のメカニズム
スポンサーリンク
概要
- 論文の詳細を見る
ClpはATPaseとペプチダーゼから構成されるプロテアーゼ複合体である.クライオ電子顕微鏡法によって,X線結晶解析に基づいた従来のモデルとは異なるサブユニットの会合様式が明らかになった.基質の分解経路の可視化を通じてわかったClpのモータータンパク質としての側面や基質認識・分解の機構も紹介する.
- 日本生物物理学会の論文
- 2002-09-25
著者
関連論文
- スイス連邦工科大学チューリヒ校石川グループ
- 2H1445 細いフィラメント上のトロポニンの構造を可視化する新しい画像処理法
- 3PB011 クライオ電子顕微鏡法と逆投影法による細いフィラメントの三次元再構成
- クライオ電子顕微鏡法と逆投影法による細いフィラメントの三次元再構成
- 1O1645 クライオ電子顕微鏡法で明らかになったATP依存性タンパク質分解酵素複合体Clpの三次元構造(11.分子モーター,一般演題,日本生物物理学会第40回年会)
- ATP依存性タンパク質分解酵素複合体Clp : クライオ電子顕微鏡法で明らかになった基質認識・分解のメカニズム
- 1P098エネルギーフィルタとクライオ電子顕微鏡法を用いた細いフィラメントの高分解能三次元再構成
- 1D1800 ATP依存性タンパク質分解酵素Clp(Chaperoninlinked-protease)の構造と機能
- 3P12 光化学系II複合体の三次元構造
- 3P09 光化学系IIの三次元電子顕微鏡法による構造解析
- 28p-YX-1 カルシウム制御に伴う骨格筋の細いフィラメントの構造変化のクライオ電子顕微鏡法による研究
- 30p-ZA-9 骨格筋の細いフィラメントの金クラスター標識・クライオ電子顕微鏡法を用いた構造的研究
- 2T54 カルシウムによるアクチン上のトロポニン結合部位の変化
- クライオ電子線トモグラフィ法による真核生物鞭毛の立体構造解析