Porphyromonas gingivalis培養上清由来のBApNA分解活性を有する菌体外可溶性プロテアーゼの精製
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概要
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<I>Porphyromonas gingivalis</I>培養上清からアセトン分画, ゲル濾過, Biofine IEC-DEAEカラム及びSuperose 6カラムを用いた高速液体クロマトグラフィー (HPLC) により, BApNA分解活性を有する可溶性プロテアーゼ (Pase-S) を分離・精製した。この酵素は抗Pase-S血清を用いたウエスタン・イムノブロッティングにおいて単一バンド (43kDa) として認められた。N-エチルマレイミド, ロイペプチン, アンチパイン, TLCKはPase-SのBA<I>p</I>NA分解活性を強く阻害した。また, この酵素は未変性タイプIコラーゲンに対する分解活性は示さなかったが, タイプIVコラーゲン及び変性タイプIコラーゲンを分解した。Nα-Benzoyl-DL-lysine-<I>p</I>NAの分解活性及び赤血球凝集活性は認められなかった。以上の所見より, Pase-Sはclostripain様であり, 以前我々が精製した膜結合プロテアーゼであるPase-Bと類似した性状を示した。
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