アミノ酸の光学活性に関する酵素的研究(第9報) : グルタミン酸ラセマーゼを利用したDL-グルタミン酸の光学活性化
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概要
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L-グルタミン酸デヒドラーゼによるL-グルタミン酸の脱水反応と,グルタミン酸ラセマーゼによるラセミ化反応を組合せ同時に反応せしめることによって,ラセミグルタミン酸をL-ピログルタミン酸を経てL-グルタミン酸に変換せしめる方法について検討した. L-グルタミン酸デヒドラーゼとしてはPseudomonus cruciviaeの,またグルタミン酸ラセマーゼとしては, Lactobacillus fermentiの凍結乾燥菌体を使用して実験を行い,以下のような結果が得られた. この反応の最適pHは7.5,最適温度は37°で,酵素および基質濃度はl0mg/mlのP. cruciviaeの菌体と60mg/mlのL. fermentiの菌体を使用した場合, 15μM/mlのラセミグルタミン酸で約3〜4時間で反応が終了する.酵素の濃度比は乾燥菌体としてP. cruciviae 1:L. fermenti 6が最適であった. この反応によればラセミグルタミン酸を3〜4時間の反応によって,その90〜95%をL-ピログルタミン酸を経て, L-グルタミン酸にかえることができる.この場合の光学活性化率はほぼ100%であるが粗酵素資料中の他の酵素によると思われる全グルタミン酸の減少が10〜5%認められた. 以上グルタミン酸ラセマーゼとL-グルタミン酸デヒドラーゼの共同反応によるラセミグルタミン酸の光学活性化は非常に良好な方法であることを確認した.
- 社団法人 日本農芸化学会の論文
著者
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田中 正生
協和醗酵工業株式会社医薬研究所
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田中 正生
協和?酵工業東京研究所
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木下 祝郎
協和醗酵工業k.k.東京研究所
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加藤 洋
協和醗酵工業株式会社東京研究所
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田中 正生
協和醗酵工業医薬研究所
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