タンパク質の動的構造と機能 : ―核磁気共鳴による解析―
スポンサーリンク
概要
- 論文の詳細を見る
The advantages of nuclear magnetic resonance analyses for studying conformations and dynamical properties of protein molecules in aqueous solution are reviewed. For erabutoxin b, a short neurotoxin, and for α-cobratoxin, a long neurotoxin, the local environments and proximity relations of amino acid residues have been elucidated. The conformations of these molecules in neutral aqueous solution are different, in part, from those in crystal. From the analyses of the deuterium exchange rates of amide protons, the long neurotoxins are found to be less flexible than short neurotoxins, corresponding to the lower dissociation/association rates of long toxins for acetylcholin receptor proteins.
- 日本結晶学会の論文
著者
関連論文
- NMR解析によるヘビ神経毒の構造と機能
- タンパク質の動的構造と機能--核磁気共鳴による解析 (結晶構造から化学反応へ)
- ペプチドの活性コンホメーション : 分子分光法による解析
- シルヴィン領域の赤外線吸收測定
- タンパク質の動的構造と機能 : ―核磁気共鳴による解析―
- ラマン分光法と生物科学への応用
- 分子分光法による生体物質の構造解析
- 応用分光学 : 第5講赤外吸収とラマン散乱
- 生体高分子の機能と動的構造