カゼインミセルの形態に関する研究 : I. Phosphoprotein phosphatase による検索

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カゼインミセルは,種々なる相互作用により球状を保持しているのであるが,その相互作用の1つに,有機結合性リン,すなわちセリンリン酸がある,筆者らは,REVELらの方法により分離精製を行なったPPaseをカゼインミセルに作用させた際の形態変化についてSephadex G-10, G-200, Polyacrylamide gel電気泳動,および電子顕微鏡観察により追究を行なった.その結果は次の通りである.1. PPaseの活性を,酸カゼインとカゼインミセルにより比較した所,酸カゼインでは,約95%,カゼインミセルでは,約86%の脱リン率を得た.2. 脱リン酸カゼインミセルのSephadex G-10ゲルロ過によると,PPaseによりカゼインミセルから遊離したリン,カルシウムの大部分は,それぞれ異なる位置に流出したが,両無機物が蛋白質区分にわずか認められた.3. カゼインと脱リン酸カゼインを電気泳動により観察した所,易動度に差異が見られた.また,有機リン量の多いαs-, β-カゼインほど顕著であった.4. native casein micelleにPPaseを作用させ経時的に電子顕微鏡観察を行なった所,反応5分経過後には,カゼインミセルの表面がくずれた様相を呈し,互いに結合したミセルも観察された.反応15分経過後には,カゼインミセルの凝集と集合が見られた.反応30分経過後には,カゼインミセルの集合も大形化し,くずれたカゼインミセルの集合が多く見られ,しかもback groundに60〜500Åの微細なミセル状小粒子が観察された.反応60分経過後では,大部分は不定形の凝集であったが,不完全なミセルの集合も認められ反応30分経過時と同様なミセル状小粒子が観察された.5. 脱リン酸カゼインミセルのSephadex G-200ゲルロ過によると,native casein micelleと異なる2つのピークが得られた.その1つは,αs-, β-カゼイン,もう1つは,as-, κ-カゼインが多く,わずかβ-カゼインを含んでいた.終りに臨み懇篤なる指導と有益なる助言をいただいた北海道大学,農学部,高橋興威,同三河勝彦助手に深謝の意を表する.なお,本研究は,昭和43年度,文部省科学研究費の補助をえて遂行したものである.
社団法人日本畜産学会の論文

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