レンネツトに関する研究 : V 結晶性レンニンに依るα-カゼインの分解について
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概要
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1) Electrophoretic ally pure α-casein, prepared by the urea method of Hirr et al., was used for the substrate in this experiment. This a-casein was hydrolyzed with the rennin prepared from the dialyzed solution of crystalline rennin by drying in vacuo. This rennin was also pure electrophoretic ally. The crystalline pepsin as well as rennin, was used, for control. 2) Hydrolyses with the enzymes were carried out at 40°C. in a water-bath equipped with a thermostat. 3) At first, polypeptides and amino acids in the hydrolysates of casein, hydrolyzed with rennin and/or pepsin, were determined by W1LLSTATTER-WALDSCHMIDT-LEITSS method. At the end of two hours hydrolysis, it was found that 0.29 equivalent of polypeptides had been produced per gram of a-casein with rennin, but no amino acid had been produced. The pepsin produced 0.128 equivalent of polypeptides and 0.29 equivalent of amino acids. 4) By the paper chromatography of these hydrolysates, it was confirmed that none of amino acids developed in the chromatogram of the α-casein/rennin-hydrolysate, but there were spots of arginine, alanine and tryptophan with the α-casein/pepsinhydrolysate. 5) The N-fractions in the hydrolysates of α-casein, hydrolyzed with rennin and/or pepsin, were determined at 90, 180, and 270 minutes of the hydrolysis. The results were well accorded with those obtained by WILLSTATTER-WALDSCHMIDT-LELTSS method. From α-casein, the rennin produced 25.24% of soluble-N most (16.05%) of which was polypeptides-N. This reached the maximum level in the early stage of the hydrolysis. In this case, no amino acid was produced either. The pepsin produced also soluble-N, but in this case, it was mostly composed of amino acids-N and contained a little amount of polypeptides-N. 6) From these results, it is assumed that rennin has a proteolytic activity which divides α-asetn into polypeptide-molecules, but produces no amino acid.
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