ヒト血清中Zinc, Calcium, Magnesium, およびAlbuminの緩衝液濃度に依存したSephadexカラムからの溶出
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概要
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To estimate the level of physiologically active type metals; zinc (Zn), calcium (Ca) and magnesium (Mg) in human serum, the proportions bound with proteins were determined using either a Sephadex G-100 or G-150 column. (1) Zinc Serum was eluted with 0.15M KCｌ-1mM Tris HCl buffer pH 8.5 or Tris HCl buffer pH 8.5 in concentrations from 100mM to 1mM. With all the buffer solutions mentioned above, the elution profiles comprised two peaks. The second peak contained albumin. The proportion of Zn in the second peak was 60-70% with 100mM and 10mM Tris buffer as well as with 0.15M KCl-1mM Tris buffer pH 8.5. The elution profile with 1mM Tris buffer pH 8.5 showed a second peak which was complicated. The second peak may have contained plural Zn binding proteins. (2) Calcium and magnesium. Ca and Mg were bound very loosely with albumin and were dissociated from the protein in 0.15M KCl-1mM Tris buffer pH 8.5 or Tris buffer pH 8.5 in concentraions from 100mM to 1mM. In 1mM Tris buffer, it was, however, possible to determine metals bound to albumin because the dissociation progressed slowly in the Sephadex column. An attempt was made to determine the metals bound to albumin from the sera of 16 healthy adults. The proportion of albumin bound type was 42.4±6.2 (M±SD)% for Ca and 40.5±5.4% for Mg. (3) Albumin With 0.15M-1mM Tris buffer pH 8.5, the elution volume of serum albumin was adequate for its molecular weight of 6.9×104. With 1mM Tris buffer pH 8.5, the elution of albumin was clearly delayed as compared to the elution with 0.15M KCl. This delay was confirmed with authentic albumin, crystallized and lyophylized human serum albumin (Sigma Chemicals). Two peaks were observed with this albumin in elutions with 0.15M KCl-1mM Tris buffer and 1mM Tris buffer by monitoring the absorbance at 280nm. The first one ranged to a molecular weight region higher than 105. A part of this sample may aggregate to dimer, etc.
- 札幌医科大学の論文
- 1981-12-01
著者
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