P-1 Acaterinの生合成研究 : Dehydroacaterin reductaseの遺伝子クローニングとその反応機構(ポスター発表の部)
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概要
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Acaterin (1), isolated from the culture broth of Pseudomonas sp. A92 by Endo's group, is a γ-lactone having acyl-CoA: cholesterol acyl transferase inhibitory activity. Dehydroacaterin (2), isolated from the same strain by changing culture medium, is the immediate biosynthetic precursor of 1. In this presentation, we describe the mechanism of the conversion of 2 to 1 catalyzed by "dehydroacaterin reductase," and purification and gene cloning of this enzyme. Incubation studies of 2 in the presence of D_2O or NADPD with a cell-free extract (20,000g sup) prepared from the Pseudomonas sp. established that the hydrogen atoms from NADPH and water are incorporated into the C-5 and C-4 positions, respectively. Further, incubation studies of 2 with a partially purified enzyme in the presence of [4-pro-R-^2H]NADPH or [4-pro-S-^2H]NADPH revealed that pro-R hydrogen at C-4 of NADPH (A-specific) is used stereospecifically in this reduction. The transfer of 4-pro-R-H of NADPH was found to be proceeded via a flavine cofactor. Dehydroacaterin reductase was purified in a five-step sequence (ammonium sulfate precipitation and ion-exchange, NADPH-affinity, gel-filtration and hydroxyapatite chromatographies). Dehydroacaterin reductase gene was successfully cloned and sequenced by using N-terminal and internal amino acids sequences of the enzyme. The gene was heterologously expressed in Escherichia coli. This enzyme was shown to be a flavoprotein by UV-Vis spectrum of the recombinant protein.
- 天然有機化合物討論会の論文
- 2006-09-15
著者
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