カルシウムイオンによるティラピアビテロゲニンの分解
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概要
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Vitellogenin from the serum of tilapia Oreochromis niloticus was proteolytically cleaved by incubating with only Ca^<2+> at 37℃. Although this proteolysis of vitelloge nin by Ca^<2+> was time-consuming (144hr), Vitellogenin was never cleaved in the presence of EDTA and/or serine proteinase inhibitors such as diisopropyl fluorophosphate and phenylmethanesulfonyl fluoride. Intact Vitellogenin was cleaved rapidly (within 8hr) by re-incubating with the proteolytic one. These results suggest that the contamination of proteinases is not responsible for the proteolytic processing of vitellogenin, but Vitellogenin itself contains latent proteinases.
- 鹿児島大学の論文
- 1995-12-25
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