寄生蠕虫におけるピリミジンヌクレオチドの生合成およびその調節機構
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概要
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The present paper describes a comparative study of pyrimidine biosynthesis in the helminths, Ascaris suum, Schistosoma mansoni, and Angiostronglyus cantonensis. In the Ascaris ovary, the initial three enzymes of the de novo biosynthetic pathway for pyrimidine nucleotides, glutamine-dependent carbamoyl-phosphate synthetase (CPSase), aspartate transcarbamoylase (ATCase), and dihydroorotase (DHOase), were copurified and the relative enzyme activities remained nearly constant (1:850-890:50-60) throughout the purification. The enzymes co-sedimented as a single peak in a sucrose gradient, indicating that they exist as a multi-enzyme complex. CPSase activity was feedback-inhibited by UDP and UTP while stimulated by 5-phosphoribosyl 1-pyrophosphate. ATCase was insensitive to nucleotides and their related compounds. These results indicate that CPSase plays a key role in the control of pyrimidine biosynthesis in the Ascaris ovary. In S. mansoni and A. cantonensis as well, CPSase, ATCase, and DHOase were also demonstrated. These enzymes were co-purified or co-fractionated, showing the relative activities, 1:30-60:3-8 for S. mansoni and 1:100-150:3-5 for A. cantonensis. The low relative activity of CPSase is common to the above three species and presumably indicates that CPSase limits the rate of pyrimidine biosynthesis. Furthermore, these CPSases showed unique regulatory properties, i.e., feedback inhibition by UDP and some other uncleoside diphosphates.
- 社団法人日本動物学会の論文
- 1979-06-25
著者
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