筋原線維のCa活性ATPアーゼ作用のKCI濃度依存性
スポンサーリンク
概要
- 論文の詳細を見る
The Ca-activated ATPase activity of myofibrils at pH 7.2 and 25℃ has been shown to be greatly dependent on the KCl concentration in the binding affinity of myofibrillar ATPase sites to Ca: the apparent dissociation constant of the Ca-ATPase complex changed from 23×10^<-4> M to 2-3×10^<-4> M, when KCl concentration was raised from 0 to 0.07 M. And no further change occurred in the presence of up to 0.5 M KCl. On the other hand, the maximal ATPase activity in the presence of optimal CaCl_2 concentration was the same between 0 and 0.2 MKCl. It was appreciably decreased in the presence of more than 0.3 M KCl.×
- 社団法人日本動物学会の論文
- 1968-10-15
著者
関連論文
- F-actinの粘弾性II.Heavy Meromyosinの影響(生化学)
- 粘菌のβ-アクチニン(生化学)
- β-アクチニンと筋タンパク質との結合(生化学)
- ニワトリ胚筋組織のミクロソーム分画にミオシンが含まれるか?
- F-アクチンの多型性(III) : 光回折法による解析(生化学)
- 昆虫の筋収縮(昆虫の移動)
- F-アクチンの多形性VI.光濾過法による解析(生化学)
- 天然アクトミオシンにアクチンを加えたときのカルシウム感受性
- F-アクチンの多型性(VII).変性アクチンの再生(生化学)
- F-アクチンの長さV.Mg-ポリマーの生成(生化学)
- アクトミオシンATPase活性に及ぼすβ-アクチニンの影響(生化学)
- 筋肉タンパク質の生理化学的研究 : とくにβ-アクチニンについて
- 筋原線維のCa活性ATPアーゼ作用のKCI濃度依存性
- F-アクチンの長さ(IV) : 温度による影響・脱重合過程(生化学)
- F-アクチンの長さIII. : アクチン濃度の影響(生理・生化学)
- アクトミオシン粒子の長さ(生理・生化学)
- F-アクチン粒子の長さII. : 重合時の変化(生理・生化学)
- 活性トロポミオシンのアクトミオシンATPアーゼ作用におよぼす影響(生化学)
- アクトミオシンの超沈殿のおこるイオン強度の限界
- 筋原線維にF-アクチンを加えたときのカルシウム感受性
- 微小細管の再構成について
- F-アクチンの多型性(II) : ATPase活性との関連(生化学)