パン酵母オルニチン・アミノ基転移酵素の精製と性質
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概要
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Ornithine aminotransferase (EC 2.6.1.13) was purified from baker's yeast (Saccharomyces cerevisiae) with following steps : aceton powder, crude extract, nucleic. acid digestion by ribonuclease T_1,protamine sulfate treatment, heat treatment, ammonium sulfate fractionation and DEAE-Sephadex column chromatography. Finally the specific activity increased 10-fold times and about 7% of the enzyme activity was recovered. The enzyme was unstable and showed the optimum pH at 7.0 to 7.5. Km values determined kinetically were as follows ; for ornithine, 1.2〜2.5×10^<-3>M and for α-ketoglutarate, 6.7×10^<-3>M. Branched chain amino acids were weakly inhibitory and K_i value for L-valine was 4.3×10^<-3>M. These properties were compared with those of rat liver enzyme.
- 1977-01-25
著者
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