植物におけるジヒドロプテロイン酸合成酵素の研究
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概要
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Dihydropteroate-synthesizing enzyme is a member of the enzyme system for biosynthesis of folate compounds. A simple and rapid radioassay procedure, using ^<14>C-labeled p-aminobenzoate as substrate, has been established for the determination of this enzyme activity. Applying this radioassay, the distribution of the enzyme in several higher plants has been investigated, and the enzyme has been isolated from pea seedlings by chromatographic methods on DEAE-cellulose, DEAE-Sephadex A-50 and Sephadex G-200. The purified enzyme was homogeneous in chromatographic and ultracentrifugal analyses. As substrate, the enzyme was specific for the amino group at para-position of benzoate, and utilized 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyl-7,8-dihydropteridine (PTH_2-CH_2OH) in the presence of ATP and Mg^<2+>, as well as utilizing the pyrophosphate ester of PTH_2-CH_2OH in the presence of Mg^<2+>, to form dihydropteroate. PTH_2-CH_2OH was activated by both ATP and Mg^<2+> on the enzyme protein molecule. Dihydropteroate was formed, and pyrophosphate was liberated by the incubation with p-aminobenzoate from the activated PTH_2-CH_2OH, i.e., the pyrophosphate ester like compound of PTH_2-CH_2OH, combined on the enzyme protein molecule. AMP was detected as the other product in the reaction. Thus, the systematic name for this enzyme in plants was proposed as 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyl -7,8-dihydropteridine : p-aminobenzoate ligase (AMP), and trivial name as dihydropteroate synthetase.
- 日本ビタミン学会の論文
- 1971-09-25
著者
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