基準振動解析によるアクチン分子の運動特性に関する研究

スポンサーリンク

概要

• 論文の詳細を見る

• Normal mode analysis of G-actin elucidates the dynamic properties at the molecular level, which should concern the actomyosin contraction motion. In 1990, Holmes published 3-D molecular structure data, determined by X-ray crystalline structure analysis. The minimum energy conformations of G-actin in four cases, with ATP or without ATP, and proK-actin-cut off between Met-47 and Gly-48-or normal actin, were determined by the steepest-descent method and the conjugate-gradient method in the molecular mechanics calculation. The fluctuations of these four actins are studied by the normal mode analysis which is based on the quadratic approximation of the conformational energy function. Root-mean-square atomic fluctuations (r. m. s. fluctuations) reveal the deformability of the conformation at the atomic level. The values of r. m. s. atomic fluctuations of proK-actin are less than those of normal G-actin. This means less functional ability for the actomyosin sliding motion because of less deformability of the 3-D molecular structure. This tendency is suppressed in both cases without ATP. In particular, the existence of ATP exaggerates the fluctuation in the case of G-actin. We also confirm that G-actin with ATP is softer having a higher value of specific volume, than the cases without ATP and with cut-off peptide bonding. We conclude that the softer the actin-e. g. , G-actin with ATP-the greater the functional ability for actomyosin sliding motion.

• 一般社団法人日本機械学会の論文
• 1995-02-25

著者

• 岩本 正実

  大阪大学大学院

• 仲町 英治

  大阪大学工学部

関連論文

• 基準振動解析によるアクチン分子の運動特性に関する研究
• 筋を構成するアクチンの分子力学計算法による構造解析
• 4.バイオエンジニアリング : 4・3 筋肉のメカニックス (機械工学年鑑)
• 塑性加工FEMシミュレーション 21世紀への展望
• 分子ポテンシャル理論に基づく骨格筋の収縮運動解析 : サルコメア単位の収縮運動特性
• 分子ポテンシャル理論に基づく筋収縮運動シミュレーション : ミオシンの滑り運動
• 板厚均一化を目指した熱可塑性樹脂板の2工程プレス成形
• 薄板の剛体パンチによる面外大ひずみ大変形問題の剛-粘塑性有限要素解析
• 骨格筋の興奮収縮連関の実験と数値解析
• 表面処理板材の摩擦特性実験式の導出および成形問題の有限要素シミュレーション

スポンサーリンク